Éditeur(s) : Université des Antilles. Service commun de la documentation
Extrait de : Les rencontres culturelles de la BU 2017-2018. Université des Antilles
Description : En résonance avec le Festival La Caravelle fait ses bulles qui se tiendra les 12, 13 et 14 octobre sur le thème des « enfants terribles », la BU du Campus de Schoelcher consacre une après-midi d'études à la perception de la bande dessinée comme marge littéraire et aux représentations de la marginalité sociale et urbaine dans les bandes dessinées. En effet, la bande dessinée est "un objet culturel non identifié" selon Thierry Groensteen. Les situations, les décors comme les personnages se développent dans un art hybride entre graphisme et littérature. La marginalité est donc double, à la fois, historiquement, dans la forme et dans les sujets mis en textes et dessins. Pour discuter de cette thématique, le festival a invité sept auteurs de bandes dessinées représentant une large palette des différentes typologies de la bande dessinée : documentaire, voyage d'exploration, science-fiction, adaptation littéraire, etc. Sept dessinateurs et scénaristes sont invités : Marguerite Abouet, auteur notamment de la série Aya de Yopougon ; Julie Blanchin Fujita, qui a fait de son séjour au Japon un récit dessiné ; Benjamin Flao, dont le dernier héros fait l'école buissonnière dans un village du littoral kenyan ; François Gabourg, dont le prochain album concerne la relation dominant/dominé vue par le prisme de l'esclavage ; Grégory Mahieux, qui met en images l'expérience de la relation avec un enfant sourd ; Hervé Tanquerelle, dont le double, dessinateur de BD, part dans une expédition folle au Groenland ; Lucas Vallerie qui narre l'ambiance de Saint-Pierre avant et après l'éruption de la Pelée, avec son personnage principal Cyparis. Pour converser avec ces auteurs de bandes dessinées, seront présent Alfred Alexandre, auteur notamment de la trilogie foyalaise ; Michael Roch, écrivain et créateur de chaînes YouTube, notamment La brigade du livre ; Marvin Fabien, artiste multimédia, musicien et doctorant en art et musicologie et Florence Ménez

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Permalien : http://www.manioc.org/fichiers/V17204
V17204

Éditeur(s) : HAL CCSD
Résumé : contient des versions PDF d'articles scientifiques (versions éditeur)
Spectrins are actin binding proteins that constitute the main components of membrane skeletons, the protein network located under the plasma membrane. Erythroid or non erythroid (in this case, they are called fodrins), spectrins play an important structural function in the membrane as demonstrated in the red blood cell. Spectrins are composed of two long α and β chains, associated in tetramers (αβ)2, forming the long flexible filaments of the network. Both chains are composed of repeating units which are folded in a triple helical arrangement (A, B and C helices), except for segment α10 which corresponds to a Src Homology 3 domain (SH3). The head-to-head interaction between dimers implies the N-terminal end of α chain and the C-terminal end of β chain. A model was proposed for the tetramerization site of spectrin : the two A and B helices of the last repeat of α chain interact with the C helix of the β chain in order to constitute a triple-helical structure similar to the repeats along the remainder of spectrin molecule. This model was first inferred from the relationship between the severity of the spectrin self-association defect and the location of the underlying mutations found in hereditary elliptocytosis (HE). Using recombinant peptides we defined the region, on both chains, which was sufficient and necessary to generate a fully functional tetramerization site. Producing peptides carrying a βHE mutation, we reproduced the tetramerization defect as observed in red blood cells of patients.
Finally, the presence of an SH3 domain probably gives to spectrins new functions which are different from the stability of the membrane. After contesting the existence of interaction between the fodrin SH3 domain and the α subunit of epithelial sodium channel sensitive to amiloride, we searched for partners of this domain, by screening a rat kidney library with the yeast two-hybrid system. We identified severals proteins implicated in the actin polymerization asoociated with motility or cell differenciation, suggesting that SH3 domain could play a part in this process.
Les spectrines, protéines liant l'actine, sont des constituants majeurs du squelette membranaire, réseau multiprotéique localisé sous la membrane plasmique. Érythroïdes ou non érythroïdes (dans ce cas, on les appelle fodrines), les spectrines ont un rôle structural important dans la membrane comme cela a déjà été démontré, pour la spectrine, dans le globule rouge. Elles sont constituées de deux longues chaînes a et ß associées côte à côte en tétramères (aß)2 qui forment les longs filaments du réseau. Chacune des chaînes est composée par la répétition de segments homologues, 22 pour a et 17 pour ß. Ces segments sont constitués de trois hélices a (hélices A, B et C) repliées sur elles-mêmes. Cette succession de structures trihélicoïdales est parfois interrompue par un domaine particulier comme le domaine SH3 (Src Homology 3) présent au milieu de la chaîne a. Les tétramères (aß)2 de spectrine constituent les filaments du squelette membranaire. L'interaction tête-à-tête de deux dimères aß implique les extrémités NH2 de la chaîne a et COOH de la chaîne ß. D'une part la sévérité du défaut d'auto-association et la localisation des mutations associées à celui-ci et d'autre part, les séquences en acides aminés des extrémités impliquées dans le site d'auto-association ont permis de proposer un modèle : la première hélice C isolée de la chaîne a pourrait s'associer aux deux dernières hélices A et B de la chaîne ß pour reconstituer une unité conformationnelle trihélicoïdale semblable à celles observées le long de la molécule. Un défaut dans la formation du tétramère est le support moléculaire le plus fréquemment observé dans les elliptocytoses héréditaires (HE). À l'aide de peptides recombinants, nous avons défini, sur les deux chaînes, les régions nécessaires et suffisantes possédant les caractéristiques pleinement fonctionnelles du site de tétramérisation. Nous avons ensuite, par mutagenèse dirigée, reproduit le lien entre la présence de mutations HE localisées dans les hélices A ou B et le défaut d'auto-association observé dans les globules rouges de patients HE. La présence d'un domaine SH3 localisé au milieu de la chaîne a confère probablement aux spectrine des fonctions autres que le maintien et la stabilité de la membrane. Les SH3, petits domaines protéiques, participent aux interactions protéine/protéine. Le seul partenaire connu du domaine SH3 de la fodrine était la sous-unité a du canal sodium sensible à l'amiloride (ENaC) mais la fonction de ce complexe n'était pas encore caractérisée. À l'aide de différentes méthodes, nous avons remis en cause l'interaction directe entre ENaC et le SH3 de la fodrine. La fonction de ce domaine SH3 étant liée à la nature de son ligand, nous avons donc recherché les partenaires putatifs du domaine SH3 de la fodrine par la technique du double-hybride. 29 partenaires ont été identifiés, regroupés en 19 familles et 10 clones isolés. La spécificité des interactions a été étudiée à la fois par double-hybride, à l'aide de mutants du domaine SH3 de la fodrine produits par mutagenèse dirigée. Les interactions vis-à-vis d'autres domaines SH3 (spectrine ou une protéine de levure non relatée Scd2) ont été également analysées. Enfin, la spécificité de certains partenaires a été confirmée par des études d'interactions in vitro. Deux des protéines les plus spécifiques du domaine SH3 de la fodrine sont des protéines tyrosine-phosphatase PTP. La première est l'isoforme A de PTP de faible poids moléculaire (LMPTPA) mais l'interaction n'a pas été confirmée in vitro. La deuxième, TD14, est une nouvelle PTP dont la seule fonction connue est d'inhiber la formation des foyers tumoraux des cellules surexprimant l'oncogène Ha-ras. Ces PTP pourraient soit déphosphoryler la fodrine, soit être recrutées sous la membrane pour déphosphoryler une autre cible. Nous avons également identifié trois partenaires (N-WASP, Evl et une protéine de la famille des formines) suggérant que les domaines SH3 des spectrines pourraient être impliqués dans les processus de polymérisation de l'actine liés à la mobilité ou la différenciation cellulaire. Mot clés : spectrine, fodrine, tétramérisation, SH3, double-hybride, polymérisation de l'actine
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Résumé : Nous avons étudié les phénomènes de polyploïdisation chez l'igname Dioscorea alata qui comprend trois cytotypes diploïde (2n=40), triploïde (2n=60) et tétraploïde (2n=80) en vue d'optimiser les stratégies de production d'hybrides polyploïdes. Chez ce complexe polyploïde l'augmentation de la ploïdie est corrélée avec une augmentation de la vigueur et des rendements plus élevés et plus stables. Dans un premier temps nous avons démontré l'autotétraploïdie des variétés tétraploïdes à l'aide de trois approches différentes: des analyses d'hérédité de marqueurs microsatellites, l'observation de phénomènes de double réduction et l'étude des méioses des cellules mères de pollen. Nous avons ensuite déterminé quels sont les mécanismes les plus probables à l'origine des polyploïdes naturels via l'étude de la transmission de l'hétérozygotie parentale à l'aide de microsatellites et par l'étude des incompatibilités au niveau de l'albumen lors de différents croisements intracytotypes et intercytotypes en utilisant la cytométrie en flux. Les résultats obtenus montrent que les polyploïdes de D. alata seraient apparus via la formation de gamètes non réduits de clones diploïdes. Le pool triploïde se serait édifié et diversifié uniquement par voie femelle, du fait de la non viabilité des croisements intercytotypes et de la stérilité des femelles et mâles triploïdes. Le pool tétraploïde serait apparu par union de deux gamètes non réduits de clones diploïdes (polyploidisation sexuelle bilatérale). Par la suite ce pool aurait été diversifié via des croisements intercy
We studied polyploidisation phenomena in the yam Dioscorea alata that includes three cytotypes -diploid (2n=40), triploid (2n=60) and tetraploid (2n=80) -in order to optimise polyploid hybrid production strategies. In this complex polyploid, the increase in ploidy is correlated with an increase in vigour and higher and more stable yields. We first showed the autotetraploidy of tetraploid varieties using three different approaches: heredity analyses of microsatellite markers, the observation of double reduction phenomena, and the study of meiosis of pollen mother cells. We then determined the mechanisms most likely to be at the origin of natural polyploids through the study of the transmission of parental heterozygoty using microsatellites and the study of incompatibilities at the endosperm level at the time of different intracytotypic and intercytotypic crosses using flow cytometry. The results obtained reveal that the polyploids of D. alata probably appeared through the formation of non-reduced gametes of diploid clones. The triploid pool would then have been constituted and diversified through the female pathway as a result of the non-viability of intercytotypic crosses and the sterility of female and male triploids. The tetraploid pool would have appeared as a result of the union of two non-reduced gametes of diploid clones (bilateral sexual polyploidisation). This pool would then have diversified through intercytotypic crosses with the formation of 2n gamètes through both the female and the male pathway, as well as by intracytotypic crosses within the 4X pool.

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